Seminarium Fizyki Materii Skondensowanej

Procesy formowania się poprawnych, funkcjonalnych biologicznie struktur białek są spontaniczne i jednoznaczne z punktu widzenia docelowego stanu natywnego. Molekuły destabilizowanego, czyli zdenaturowanego białka często agregują, w wyniku czego mogą powstawać tzw. amyloidy – dysfunkcjonalne biologicznie nanowłókna białkowe o odmiennej od natywnej konformacji. Tworzenie się toksycznych amyloidow jest częścią molekularnego scenariusza szeregu chorób neurodegeneracyjnych - m.in. choroby Alzheimera, Parkinsona, czy Creutzfeldta-Jakoba (choroba prionowa). W przeciwieństwie do zwijania się natywnych struktur białka, amyloido-geneza jest wybitnie nierównowagowym procesem charakteryzującym się m.in. niejednoznacznością kodowania powstających struktur. Nowym i nieoczekiwanym zjawiskiem zaobserwowanym w trakcie agregacji modelowego białka - insuliny - jest chiralna bifurkacja polegająca na konwersji makroskopowej ilości białka w superstruktury o chiralności stochastycznie determinowanej przez mikroskopowe fluktuacje.