Seminarium Zakładu Biofizyki

W porównaniu z krystalografią, spektroskopia NMR w roztworze jest zazwyczaj ograniczona do badania względnie małych białek. Technika metyl-TROSY NMR jest idealnie przystosowana do badania ruchów kompleksów białek oraz znajduje zastosowanie w badaniu większych, bardziej złożonych kompleksów. W jednej z niedawno opublikowanych prac doniesiono, że technika metyl-TROSY NMR znalazła zastosowanie w badaniu ruchów drożdżowego enzymu dekapującego (Dcs1p) [1]. Dzięki badaniom NMR, w pracy pokazano, że powiązane ze sobą ruchy otwierania i zamykania miejsc aktywnych białka mogą być o rząd wielkości szybsze niż szybkość przekształcania substratu w produkt. Podczas wystąpienia przedstawiona zostanie idea techniki metyl-TROSY NMR oraz jej zastosowanie do badania enzymu Dcs1p. 1 „An excess of catalytically required motions inhibits the scavenger decapping enzyme” Nature Chemical Biology 11, 697–704 (2015).

Compared to X-ray crystallography, solution NMR spectroscopy is usually limited to the study of relatively small proteins. Methyl-TROSY NMR techniques are ideally suited to probe motions in protein complexes and are applicable to large and complex systems. In one of recent publications it has been shown that methyl-TROSY NMR spectroscopy is a very good technique to study motions of the yeast scavenger decapping enzyme (Dcs1p) [1]. Based on the NMR studies, it has been shown that the associated opening and closing motions of active sites of the enzyme can be orders of magnitude faster than catalytic turnover rate. During the presentation the basics of TROSY-NMR technique will be introduced, and its application to study Dcs1p enzyme. 1 „An excess of catalytically required motions inhibits the scavenger decapping enzyme” Nature Chemical Biology 11, 697–704 (2015).