alt FUW
logo UW
other language
webmail
search
menu

Seminarium Zakładu Biofizyki

IGF, sala 109, ul. Pasteura 7
2016-06-03 (14:00) Calendar icon
Marek Warzecha (IFD UW)

Wyznaczanie odległości między białkiem (enzymem) i ligandem (inhibitorem) na podstawie rezonansowego transferu energii wzbudzenia fluorescencji (FRET)
Determining distances between pa rotein (enzyme) and a ligand (inhibitor) using Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET)

Fosforylazy nukleozydów purynowych (PNP) są to białka, które katalizują odwracalną reakcję rozszczepienia wiązania glikozydowego nukleozydów purynowych w obecności nieorganicznego fosforanu. Jego widmo emisji (~305 nm) nakrywa się częściowo z widmem absorpcji formycyny A (FA), fluoryzującym analogiem adenozyny. Dotychczasowe badania sugerują, że najbardziej prawdopodobnym donorem jest Tyr160 będąca również zaangażowana w oddziaływanie stackingowe z FA. Mutant Tyr160Phe potencjalnie zachowuje tę ostatnią właściwość, jednocześnie umożliwiając pozostałym resztom tyrozynowym znajdującym się w odległości 12 - 24 Å od części zasadowej FA, na bezpromieniste przekazanie energii wzbudzenia.
Purine nucleoside phosphorylase (PNP) is a protein that catalyzes the reversible cleavage of the glycosidic of purine ribonucleosides in the presence of inorganic orthophosphate (Pi) as a second substrate. Its fluorescence emission spectrum (~305nm) overlap the absorption spectrum of the Formycin A (FA), close structural fluorescent analogue of adenosine. Previous studies suggest that the phenol ring of Tyr160 is the most probable energy donor, which is also involved in the stacking interactions with the base moiety of FA. In this latter case, Tyr160Phe mutant potentially retains the latter property and there are also several Tyr residues in the range of 12 - 24 Å; from the ligand base moiety, which can be considered as potential energy donors.

Wróć

Wersja desktopowa Stopka redakcyjna