Seminarium Zakładu Biofizyki

W enzymach, w których tyrozyna współodpowiada za poprawne funkcjonowanie miejsca aktywnego, oddysocjowanie jonu wodorowego od jej grupy hydroksylowej może skutkować upośledzeniem funkcjonowania białka. Do układów, w których takie zjawisko prawdopodobnie ma miejsce, zaliczają się niektóre mutanty fosforylazy nukleozydów purynowych (PNP). Inaczej niż w białku typu dzikiego, w ich przypadku nie obserwuje się procesu FRET pomiędzy PNP a formycyną A. Wykorzystując kwantowe metody półempiryczne do określenia optymalnej geometrii tyrozyny można podjąć próbę sprawdzenia, czy transfer protonu do środowiska istotnie ma miejsce. Wykonane do tej chwili badania in silico prowadzone na modelach tyrozyny i jonu tyrozynowego wskazują, że ów proces rzeczywiście zachodzi.

In the enzymes containing an active-site-related tyrosine, dissociation of the hydrogen ion from the hydroxyl group of this amino acid may disable the protein function. Among the systems identified as likely to undergo such a process one can name some of the mutants of purine nucleoside phosphorylase. In contrast to the wild type protein, no FRET is observed between mutated PNP and formycin A. Using semiempirical quantum methods for computational identification of the tyrosine optimal geometry one can attempt to confirm the presence of the proton transfer. The in silico research conducted so far for tyrosine and its ion suggests that the process does take place.