alt FUW
logo UW
other language
webmail
search
menu

Seminarium Zakładu Biofizyki

sala B2.38, ul. Pasteura 5
2017-04-21 (14:30) Calendar icon
Karolina Nasiłowska (IFD UW)

Badanie specyficzności substratowej enzymu hNudt16 wobec oligonukleotydów zakończonych strukturą kapu
Studies of the hNudt16 substrate specificity towards oligonucleotides bearing various native cap structures

Jednym z białek odpowiedzialnych za hydrolizę kapu na 5’ końcu mRNA jest enzym hNudt16 Białko katalizuje hydrolizę kapu, zarówno jądrowego jak i cytoplazmatycznego mRNA. Aktywność katalityczna enzymu hNudt16 zależy od ewolucyjnie konserwowanego motywu Nudix i jest uwarunkowana obecnością dwuwartościowych jonów metali. Zbadano specyficzność substratową enzymu hNudt16 wobec oligonukleotydów o różnej długości łańcucha, zakończonych różnymi strukturami kapu. Uzyskane wyniki pokazują, że metylacja w pozycji N7 pierścienia guanozyny oraz rodzaj zasady azotowej w pierwszym transkrybowanym nukleozydzie mają istotne znaczenie w przebiegu reakcji hydrolizy katalizowanej przez enzym hNudt16. Zauważono również wpływ długości łańcucha mRNA na efektywność reakcji dekapingu.
hNudt16 protein catalyzes hydrolysis of both nuclear and cytoplasmic mRNA caps. The catalytic activity of hNudt16 depends on a conserved Nudix motif and is influenced by the presence of metal ions. Substrate specificity of hNudt16 was investigated towards oligonucleotides of variable chain lengths, terminated with various cap structures. The data indicate that the type of the nucleobase in the first transcribed nucleoside and the guanine methylation at N7 are crucial for the efficiency of hNudt16 hydrolysis. Moreover, it was observed that the length of the transcript has also some effect on the hNudt16 catalytic activity.

Wróć

Wersja desktopowa Stopka redakcyjna