Seminarium Zakładu Biofizyki
sala B2.38, ul. Pasteura 5
2018-04-27 (14:00) 
Mariusz Możajew (IFD UW)
Badanie oddziaływania S-adenozylometioniny z białkiem TrmD przy pomocy spektroskopii NMR
Study of the interaction of S-adenosyl-methionine with TrmD protein by NMR spectroscopy
tRNA (guanosine-1) methyl-transferase (TrmD) jest homodimerycznym białkiem odpowiedzialnym za metylację G37 tRNA z udziałem S-adenozylometioniny, co stanowi ważny mechanizm biologiczny w komórkach Escherichia coli. Konformacja S-adenozylometioniny w miejscu wiążącym ma wpływ na specyfikę wiązania tRNA do białka. Spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR) pozwala na zbadanie natury wiązania białko – ligand. W tym celu wykorzystane mogą być techniki zorientowane na ligand (STD, WaterLOGSY, NOESY) lub białko (CSP).
tRNA (guanosine-1) methyl-transferase (TrmD) is a homodimeric protein responsible for G37 tRNA methylation with S-adenosyl-methionine contribution, whitch is an important biological mechanism in Escherichia coli. S-adenosyl-methionine conformation in the binding pocket affects binding specificity. Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy allows to study protein – ligand interaction. For this purpose the techniques whitch are ligand (STD, WaterLOGSY, NOESY) or protein (CSP) oriented can be used.