alt FUW
logo UW
other language
webmail
search
menu

Seminarium Zakładu Biofizyki

sala B2.38, ul. Pasteura 5
2018-10-12 (14:00) Calendar icon
mgr Aleksandra Dawidziak (IFD UW)

Czy EGFP tworzy formy amyloidowe? – poszukiwanie odpowiednich znaczników i wstępne wyniki badań
Does EGFP form amyloid structures? – The search for appropriate markers and preliminary results of the study

β-amyloidy to nieprawidłowo zwinięte białka, w których dominującymi elementami struktury drugorzędowej są struktury β. Obecność amyloidów jest stowarzyszona z występowaniem chorób neurodegeneracyjnych takich jak choroba Alzheimera czy Parkinsona, które stanowią olbrzymi problem związany z postępującym starzeniem się społeczeństwa. Czerwień Kongo (CR) oraz tioflawina T (ThT) są popularnymi znacznikami patologicznych form białkowych – ich interakcję z włóknami amyloidowymi obserwuje się metodami spektroskopowymi. CR posiada maksimum absorpcji w 498 nm, natomiast po związaniu z β-amyloidami maksimum przesuwa się do 541 nm. ThT jest znacznikiem fluorescencyjnym, którego intensywność fluorescencji z maksimum w 482 nm, po związaniu z patologicznym białkiem, wzrasta. Sprawdzono użyteczność CR oraz ThT w obecności środka denaturującego – chlorowodorku guanidyny (GdnHCl). ThT została wykorzystana do identyfikacji form amyloidowych w stosowanym na szeroką skalę znaczniku molekularnym - Białku Wzmocnionej Zielonej Fluorescencji (EGFP).
β-amyloids are improperly folded proteins with predominant β-sheet structures, which are harmful to the body. The presence of amyloids is associated with the occurrence of neurodegenerative diseases (Alzheimer's disease, Parkinson's disease), which are serious medical and social problems in an aging society. Congo Red (CR) and thioflavin T (ThT) are popular markers of pathological protein deposits. Their interactions with amyloid fibers are monitored by spectroscopic methods. Congo red has an absorption maximum at 498 nm, which, after binding to β-amyloid, shifts towards longer wavelengths, 541 nm. The fluorescence intensity of Thioflavin T (ThT) with the maximum at 482 nm increases after binding to β-amyloid structures. We have checked the possibility of using those markers in the amyloid study, in the presence of denaturant (GdnHCl). ThT has been used to identify amyloid forms in Enhanced Green Fluorescence Protein (EGFP), the widely used molecular marker.

Wróć

Wersja desktopowa Stopka redakcyjna