Seminarium Zakładu Biofizyki

Strukturalne zmiany białek indukowane przez środki powierzchniowo czynne, takie jak dodecylosiarczan sodu (SDS), były intensywnie badane przez wiele lat. Surfaktanty są szczególnie użyteczne w badaniach strukturalnych białek, ponieważ zmiany strukturalne osiąga się w stężeniach milimolarnych, co można porównać do stężeń molowych mocznika i guanidyny, wymaganych do denaturacji białka. Niezależnie od obszernej literatury opisującej interakcje surfaktant-białko, bardzo niewiele wiadomo na temat kinetycznych aspektów zmian strukturalnych białek, wywoływanych przez środki powierzchniowo czynne. Jedynie Kunio Takeda i współpracownicy z Uniwersytetu Okayama w Japonii, przeprowadzili w roku 1980 pomiary zmian strukturalnych za pomocą spektrometrii zatrzymanego przepływu poprzez detekcję dichroizmu kołowego (CD) i absorbancji. Jest to zaskakujące, ponieważ interakcje białko-surfaktant stanowią wyjątkową okazję do śledzenia jednoczesnych zmian czasowych w drugo- i trzeciorzędowych strukturach, ich wzajemnego sprzężenia i ich zależności od warunków rozpuszczalnika. Rozpoczęliśmy systematyczne badania kinetycznych aspektów zmian strukturalnych białek, indukowanych surfaktantami. Jako pierwszy wybraliśmy układ albumina surowicy bydlęcej - SDS. Przedstawione zostaną wstępne wyniki tych badań.

Structural changes of proteins induced by surfactants such as sodium dodecyl sulfate (SDS) have been extensively studied for many years. Surfactants are particularly useful in structural studies of proteins because these structural changes are attained in millimolar concentrations, what can be compared to molar concentrations of urea and guanidine required for protein denaturation. Regardless vast literature describing surfactant-protein interactions, very little is known about the kinetic aspects of the surfactant-induced structural changes of proteins. Only Kunio Takeda and coworkers, from Okayama University of Science, Japan, carried out stopped-flow measurements of the structural changes using the detections of circular dichroism (CD) and absorbance in the 1980’s. It is surprising, as protein-surfactant interactions provide an unique opportunity to follow simultaneous temporal changes in the secondary and tertiary structural changes, their mutual coupling, and their dependence on the solvent conditions. We started systematic studies of kinetic aspects of surfactant-induced structural changes of proteins with investigation of bovine serum albumin-SDS system. First results of these investigations will be presented.