Seminarium Zakładu Biofizyki

Analiza białek z punktu widzenia nietrywialnej topologii (węzłów, lass) jest stosunkowo nowym tematem badań. Topologię nietrywialnego lassa mają białka zawierające zamkniętą (np. mostkiem cysteinowym lub amidowym) pętlę, którą przecina choć jeden ze swobodnych końców białka. Obecne wiadomo, iż 18% białek z lassami tworzy nietrywialne lasso, jednak do tej pory nie było wiadomo jaką pełnią rolę oraz czy ta liczba jest duża czy mała. W celu wyjaśnienia potencjalnej roli lass w białkach scharakteryzowano ich podstawowe własności na podstawie symulacji zachowania elastycznego polimeru, a następnie porównano je z danymi biologicznymi. Wyniki pokazały, iż w białkach jest znacznie mniej nietrywialnych lass niż to wynika z modelu elastycznego polimeru. Ponadto wykazano, że niezależnie od rozmiarów ogona oraz pętli lassa, szansa wystąpienia trywialnego lassa jest zawsze niezerowa. Dodatkowo okazało się, iż pętle polimerowych, trywialnych lass mają bardziej sferyczny i wydłużony kształt niż pętle polimerowych, nietrywialnych lass, podczas gdy w białkach ta relacja jest odwrócona.

From the non-trivial topology point of view protein analysis is fairly new research field. Non-trivial lasso topology is possessed by proteins containing closed (i.e. by disulfide or amide bridge) loop, which is pinned by at least one free protein end. Currently we have a knowledge that 18% lasso having proteins contain non-trivial lasso, but till now it haven't been known what role they perform and is this number big or small. In order to explain a potential role of protein lassos, their elementary properties have been characterized on the basis of behavior in elastic polymer simulation, and subsequently compared with biological data. Results have shown that in proteins there are much fewer non-trivial lassos then it follows from elastic polymer model. Furthermore, it have been shown that regardless of lasso tail- and loop-length, probability of trivial lasso is always non-zero. Moreover it turned out, that polymeric, trivial lasso loops have more spherical, prolate shape than polymeric, non-trivial lasso loops, while in proteins this relation is reversed.