Seminarium Zakładu Biofizyki

Ludzkie białko Nudt16 (hNudt16) należy do rodziny enzymów hydrolazowych NUDIX. Jest znane jako jeden z enzymów dekapujących w szlaku degradacji 5'→3' mRNA i małych jąderkowych RNA. Ostatnie badania donoszą również, że hNudt16 może hydrolizować przyłączone do białek mono i poliADP-rybozylacje. Głównym celem niniejszych badań jest próba uzyskania dalszych informacji na temat specyficzności substratowej hNudt16 wobec wybranych mono- i dinukleotydowych analogów kapu. Na seminarium zaprezentowane zostaną wyniki badań strukturalnych hNudt16 i kompleksów białko-ligand uzyskane m.im. metodami dichroizmu kołowego (dalekiego i bliskiego UV), małokątowego rozpraszania rentgenowskiego (SAXS), oraz wyniki pomiarów stabilności termicznej hNUDT16 typu dzikiego i jego mutantów w zależności od stężenia jonów metali dwuwartościowych (Mg2+, Mn2+) i obecności ligandów.

The human Nudt16 protein (hNudt16) belongs to the NUDIX hydrolase family. It is known as one of the decapping enzymes in the 5'→3' degradation pathway of mRNA and small nucleolar RNAs. Recent studies have also reported that hNudt16 can hydrolyze mono- and polyADP-ribosylation attached to proteins. The main aim of this research is an attempt to gain further insight into substrate specificity of hNudt16 towards selected mono- and dinucleotide cap analogs. During the talk the results will be presented of structural studies of hNudt16 and protein-ligand complexes obtained by e.g. circular dichroism (far and near UV) and small angle x-ray scattering (SAXS) methods, as well as the results of thermal stability of wild-type hNUDT16 and mutated hNudt16 depending on the concentration of divalent metal ions (Mg2+, Mn2+) and the presence of ligands.