Seminarium Zakładu Biofizyki
2006/2007 | 2007/2008 | 2008/2009 | 2009/2010 | 2010/2011 | 2011/2012 | 2012/2013 | 2013/2014 | 2014/2015 | 2015/2016 | 2016/2017 | 2017/2018 | 2018/2019 | 2019/2020 | 2021/2022 | 2022/2023 | 2023/2024 | 2024/2025
2010-09-23 (Czwartek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 12:00 
Katarzyna Inowolska (IFD UW)Oddziaływanie białka 4E-BP z eukariotycznym czynnikiem inicjacji translacji eIF4E - badania spektroskopowe
Omówione zostaną wyniki badań białka 4E-BP1, inhibitora procesu translacji. Badane białko uzyskano w drodze ekspresji w komórkach bakteryjnych i oczyszczono metodami chromatografii powinowactwa i sączenia molekularnego. Metodami spektroskopii emisyjnej zbadano powinowactwo 4E-BP1 do białka eIF4E oraz wpływ 4E-BP na oddzialywanie eIF4E z końcem 5’ mRNA (kap).
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 12:45
Grzegorz Kisiel (IFD UW)Termodynamika oddziaływań białka eIF4E człowieka z analogami 5' końca mRNA
Zostaną przedstawione wyniki badań obejmujące termodynamikę oddziaływania białka eIF4E z analogami kapu m7GTP, m7GpppG, bz7GTP, p-Cl-bz7GTP oraz efekty wpływu temperatury na fluorescencje tryptofanów białka. Przedstawiona będzie również analiza struktury analogów kapu na podstawie pomiarów metodą magnetycznego rezonansu jądrowego NMR.
2010-06-01 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
Arkadiusz Ćwiek (IFD UW)Badanie nowych inhibitorów nietypowych kinaz białkowych
2010-05-25 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
Joanna Kasprzyk (IFD UW)Synteza mononukleotydowych analogów kapu zawierających modyfikację bisfosfonianową w różnych pozycjach łańcucha czterofosforanowego
Biologiczna rola struktury kapu jest intensywnie badana odkąd została odkryta w 1974 roku. Pomimo szeregu funkcji jakie kap pełni w procesie ekspresji informacji genetycznej, ciągle odkrywane są jego nowe funkcje i zastosowania. Stąd też ciągła potrzeba syntez nowych analogów kapu, które są niezwykle cennymi narzędziami w badaniach tego procesu. Na seminarium zostanie przedstawiona synteza mononukleotydowych analogów kapu z łańcuchem tetrafosforanowym, w którym mostkowe atomy tlenu selektywnie zastąpiono grupą metylenową (-CH2-) w różnych pozycjach łańcucha. Celem wprowadzonych modyfikacji jest otrzymanie efektywnych inhibitorów biosyntezy białka o potencjalnym znaczeniu terapeutycznym. Wydłużenie łańcucha oligofosforanowego ma na celu zwiększenie powinowactwa do czynnika inicjującego translację, eIF4E, natomiast mostki metylenowe mają za zadanie zwiększać odporność chemiczną i enzymatyczną.
2010-05-18 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
Marcin Ziemniak (IFD UW)Synteza analogów 5'-trifosforanu 7-metylo-guanozyny modyfikowanych w łańcuchu trifosforanowym jako nowych inhibitorów kap-zależnej translacji
Podczas seminarium magisterskiego zostaną przedstawione podstawowe informacje na temat budowy i biologicznej roli naturalnie występującej struktury kapu. Następnie zostaną omówione własności i wybrane literaturowe metody syntezy nukleotydów zawierających ugrupowanie tiofosforanowe lub boranofosforanowe. W dalszej części zostaną zaprezentowane badania własne, dotyczące syntezy chemicznej mononukleotydowych analogów kapu zawierających przedstawione powyżej modyfikacje. Niektóre z omawianych związków posiadają ponadto grupę metylenową zastępującą mostkowy atom tlenu. Ponadto omówione zostaną biologiczne własności tych związków, takie jak powinowactwo do białka eIF4E oraz odporność na degradację przez DcpS.
2010-05-11 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
prof. Krzysztof Kuczera (The University of Kansas, USA)Computer simulations of peptide folding: populations, kinetics and pathways
2010-04-27 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
mgr Dorota Kubacka (IFD UW)Izoformy białka eIF4E1 z Xenopus laevis
W modelowym organizmie Xenopus laevis występują dwie izoformy eukariotycznego czynnika translacyjnego należące do klasy I, eIF4E1a i eIF4E1b. Pierwsza jest kanonicznym czynnikiem translacyjnym 4E uczestniczącym w inicjacji translacji i regulacji szybkości tego procesu, natomiast niewiele jest wiadomo o funkcji i własnościach drugiej izoformy. Podczas seminarium przedstawię obie izoformy eIF4E1a i eIF4E1b z Xenopus laevis, które są przedmiotem moich badań w kontekście ich oddziaływań z analogami końca 5' mRNA (kapu).
2010-04-20 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
prof. dr hab. Tomasz Szoplik (IGF UW)Prace badawcze w Zakładzie Optyki Informacyjnej
Prace prowadzone w Zakładzie Optyki Informacyjnej na Wydziale Fizyki UW obejmują szereg bardzo interesujących zagadnień:
- Wizualizacja obiektów fazowych (optyka klasyczna)
- Światłowody fotoniczne (fotonika)
- Scanning near-field optical microscopy, m. in. poprawa rozdzielczości mikroskopu SNOM
- Nanosoczewki metalowe i nanosoczewki w postaci wielowarstwy dielektryczno-metalowej (plazmonika)
2010-04-13 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
Antoni Senatorski (IFD UW)Badanie metodami fluorescencyjnymi i dichroizmu kołowego struktur helikalnych indukowanych wiązaniem lantanowców
Poznanie mechanizmów powstawania stabilnej struktury natywnej białek wymaga zbadania przejścia konformacyjnego kłębek statystyczny - helisa. W doświadczeniach wykorzystuje się krótkie modelowe peptydy będące analogami fragmentów specyficznych białek wiążących jony wapnia (np. kalmoduliny). Zaprezentowane zostaną wyniki badań dotyczące tych zagadnień, w których wykorzystano metody fluorescencyjne i spektroskopię dichroizmu kołowego.
2010-03-30 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
dr Maciej Długosz (ICM UW)Struktura drugorzędowa natywnych i patogennych N-terminalnych fragmentów huntingtyny. Symulacje replica exchange molecular dynamics
Genetyczna choroba Huntingtona atakuje ośrodkowy układ nerwowy. Jej przyczyną jest mutacja w genie HD, kodującym białko huntingtynę (Htt). Mutacja polega na ekspansji trójki kodonu CAG oznaczającego glutaminę. W sekwencji zmutowanej huntigtyny pojawia się długi (> 35) ciąg glutamin. Nieprawidłowe białko agreguje w komórkach nerwowych, powodując ich apoptozę. Mechanizm patogenezy choroby Huntingtona nie jest dokładnie poznany. Zazwyczaj jednak wiąże się jej powstawanie ze zmianą konformacji zachodzącą w obrębie wydłużonych traktów polyQ, prowadzącą do anormalnych oddziaływań i agregacji. Przedstawione zostaną wyniki zwijania ab initio dwóch wariantów N-terminalnych fragmentów białka Htt: natywnego (zawierającego trakt polyQ o długości 17) i zmutowanego (zawierającego trakt polyQ o długości 55), metodą pełnoatomowej dynamiki molekularnej. Wyniki symulacji zostana omówione w świetle proponowanych dotychczas mechanizmów patogenezy choroby Huntingtona.
2010-03-23 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
dr Beata Wielgus-Kutrowska (IFD UW)Ultrawirowanie analityczne w badaniach biofizycznych
W związku z pojawieniem się w Zakładzie Biofizyki w niedalekiej przyszłości ogólnodostępnego nowego narzędzia badawczego – ultrawirówki na seminarium zaprezentowana zostanie, obecnie przeżywająca renesans, metoda badawcza oparta o ultrawirowanie analityczne. Opisane zastaną podstawy fizyczne, warunki stosowalności oraz przykłady wykorzystania tej metody w badaniach biofizycznych.
2010-03-09 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
dr Anna Nowicka (Wydział Chemii UW)Oddziaływanie z dsDNA i aktywność cytotoksyczna wobec komórek nowotworowych doksorubicyny kowalencyjnie związanej z nanocząstką magnetyczną
Wystąpienie będzie się składało z dwóch części. W pierwszej będą przedstawione powody tworzenia połączeń lek-nośnik oraz jakie nośniki do obecnej chwili stosuje się dla doksorubicyny. Druga część będzie dotyczyć tylko i wyłącznie badań kompleksu nanocząstka magnetyczna - doksorubicyna i zostaną przedstawione uzyskane wyniki eksperymentalne.
2010-03-02 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
dr Remigiusz Worch (Biophysics Group, Biotec, Technische Universität Dresden)Fluktuacje pod mikroskopem - spektroskopia korelacji fluorescencji
Charakterystyka procesów biologicznych na poziomie molekularnym jest szczególnie trudna w żywych komórkach. Jedną z technik umożliwiających realizację tego celu jest spektroskopia korelacji fluorescencji (FCS Fluorescence Correlation Spectrosopy), którą postaram się przybliżyć. Jako przykłady zastosowań omówię wyniki badań funkcjonowania receptora interleukiny-4 (IL-4) i związanej z nim ścieżki sygnałowej. Omówię również krótko strategie polegające na zastosowaniu sztucznych systemów w badaniach białek błonowych.
2010-02-23 (Wtorek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 15:00
prof. dr hab. Borys Kierdaszuk (IFD UW)Unikalny wpływ wzbudzeń wielofotonowych na anizotropię fluorescencji tyrozyny w roztworze i w białkach
Zostaną przedstawione interesujące własności anizotropii fluorescencji przy promienistej dezaktywacji wzbudzonych stanów elektronowych tyrozyny i tryptofanu w wyniku absorpcji jednego fotonu lub jednoczesnej absorpcji dwóch lub trzech fotonów. Na podstawie analizy fotoselekcji przewiduje się, że graniczna (fundamentalna) wartość anizotropii fluorescencji (r0) dla wzbudzeń dwu-fotonowych (2PE) i trój-fotonowych (3PE) powinna być odpowiednio 10/7 i 5/3 razy większa niż dla jedno-fotonowych (1PE). Tymczasem tyrozyna w roztworze i w białkach jest niesfornym wyjątkiem, ponieważ wymienione wartość wynoszą ~0.28, ~0 i ~0.5, odpowiednio dla wzbudzeń 1PE, 2PE i 3PE. Zatem przewidywania są spełnione tylko dla wzbudzeń 1PE i 3PE. W przypadku wzbudzeń 2PE różnica między przewidywaniami teorii i doświadczeniem koresponduje z obserwacją ~30-nm przesunięcia widma wzbudzenia dwu-fotonowego w stronę fal krótszych względem widma wzbudzenia jedno-fotonowego (275 nm) przy energii dwu-fotonowej (550 nm). Zatem dwu-fotonowe wzbudzenia tyrozyny i tryptofanu są bardziej selektywne niż jedno-fotonowe. Natomiast położenie widm emisji fluorescencji tyrozynowej nie zależy od typu wzbudzenia. Wstępne próby interpretacji teoretycznej wskazują, że bliska zeru anizotropia fluorescencji dla dwu-fotonowych wzbudzeń elektronowych tyrozyny może być wynikiem złożenia (kombinacji liniowej) dwóch przejść o podobnych wartościach anizotropii co do wartości bezwzględnej, ale o przeciwnych znakach. Wyniki te są źródłem wiedzy o orientacji absorpcyjnych i emisyjnych przejść elektronowych w cząsteczkach i inicjują nowy kierunek poszukiwań naukowych.
2010-01-22 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
Katarzyna Inowolska (IFD UW)Oddziaływanie białka 4E-BP z eIF4E – badania spektroskopowe
Translacja, czyli powstawanie białek na matrycy mRNA, jest regulowana na wiele sposobów, głównie na etapie inicjacji. Jednym z mechanizmów regulacji inicjacji translacji jest tworzenie kompleksów eIF4E (eucariotic Initiation Factor 4E) z 4E-BP (4E Binding Protein), które uniemożliwia przyłączenie eIF4G do eIF4E i tym samym powstanie kompleksu inicjacyjnego. Podczas seminarium omówione zostaną literaturowe wyniki badań spektroskopowych dotyczących oddziaływania eIF4E z 4E-BP.
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:30
Maciej Dziubiński (IFD UW)Modele gruboziarniste - uproszczenie na wyrost?
Zaprezentowane zostaną modele białek (CABS i UNRES), jak również białek i kwasów nukleinowych (RedMD), w których podstawowym uproszczeniem jest zastosowanie "ziaren" (united atoms), zastępujących grupy atomów (np. łańcuchy boczne aminokwasów). Omówione zostaną podstawowe cechy modeli oraz ich zastosowania. Podjęta zostanie też próba uzasadnienia stosowania modeli gruboziarnistych w kontekście kinetyki zwijania białek.
2010-01-17 (Niedziela)
Zapraszamy do sali B2.38, ul. Pasteura 5 o godzinie 14:15
dr Renata Grzela (CeNT UW)Kompleksowe badania interakcji białko-białko oraz białko-RNA wpływających na cykl życia mRNA
Comprehensive studies of protein-protein and protein-RNA interactions affecting the mRNA life cycle
Czas życia mRNA uwarunkowany jest elementami własnej struktury oraz oddziaływaniem z szeregiem różnych czynników białkowych, które determinują jego przeznaczenie. mRNA może być albo wiązany przez czynniki rekrutujące go do aparatury translacyjnej albo specyficznie blokowany przez efektory układu immunologicznego albo degradowany przez różne wyspecjalizowane enzymy. Szczególna uwaga zostanie poświęcona ludzkim białkom IFIT oraz kompleksowi dekapującemu Dcp1/Dcp2. Podczas prezentacji przedstawione zostaną nowoczesne metody badawcze z pogranicza biologii molekularnej, komórkowej i biofizyki pozwalające na badanie opisanych oddziaływań międzycząsteczkowych.
The mRNA lifetime is influenced by its own structural elements and interactions with a number of different protein factors that determine mRNA's cellular fate. mRNAs can either be bound by factors recruiting it to the translational apparatus, specifically blocked by immune system effectors or degraded by various specialized enzymes. In this lecture a special attention will be paid to the human proteins belonging to the IFIT family and the decapping Dcp1-Dcp2 complex. We will also present advanced methods of molecular and cellular biology, as well as biophysics, for studying these intermolecular interactions.
2010-01-15 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
Grzegorz KisielOddziaływania eIF4E z benzylowymi pochodnymi kapu 5’ mRNA jako potencjalnymi terapeutykami
Na seminarium będzie kompleksowo omówione oddziaływanie białka eIF4E z syntetycznymi analogami kapu 5'mRNA, ze szczególnym naciskiem położonym na pochodne benzylowe. Omówiony zostanie proces inicjacji translacji, struktura krystalograficzna miejsca wiążącego kap w białku eIF4E oraz metody badań i opis termodynamiczny oddziaływań. Na zakończenie zostaną przedstawione plany badań do wykonania w ramach pracy magisterskiej.
2010-01-08 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
dr hab. Borys Kierdaszuk (IFD UW)Nowy model fizyczny zaniku fluorescencji w układach biologicznych: zamiast modelu wielowykładniczego - fizycznie uzasadniony rozkład czasów życia i potęgowa funkcja zaniku
Opracowano uniwersalny, fizyczny model kinetyki zaniku fluorescencji w złożonych układach biologicznych. Wykazano, że zaniki fluorescencji wymagają podejścia statystycznego a rozkład czasów życia spełniający więzy typowego eksperymentu dany jest funkcją gamma. Wyprowadzono potęgową funkcję zaniku zależą tylko od dwóch fizycznie uzasadnionych parametrów (średniego czasu zaniku fluorescencji i wariancji rozkładu czasów zależnej od relaksacji wzbudzenia). Pokazano przewagę nowego modelu nad modelem wielowykładniczym. Wyniki te inicjują nowy kierunek poszukiwań naukowych.
2009-12-18 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 11:00
dr Joanna I. Sułkowska (Instytut Fizyki PAN i University of California San Diego)Omijanie kryzysu w zwijaniu się białek z węzłami
Jedne z najbardziej skomplikowanych natywnych struktur białek zawierają zawęźlony łańcuch peptydowy. Ostatnio zostały zidentyfikowane białka zawierające węzły, które są scharakteryzowane liczbą skrzyżowań od 3 do 6. Zawęźlone struktury stanowią około 1% wszystkich białek zdeponowanych w PDB. Istnienie węzła w stanie natywnym zostało potwierdzone doświadczalnie, jednak mechanizm jego powstawania nadal nie jest znany. Nie jest także znana przyczyna posiadania węzła i jego związek z funkcją białka. Podczas seminarium dokonam przeglądu białek z węzłami. Zaproponuję teoretyczny mechanizm zawęźlenia białka, który został; potwierdzony w symulacjach dynamiki molekularnej dla białka o najkrótszym łańcuchu oraz dla białka zawierającego najbardziej skomplikowany z dotychczas zidentyfikowanych węzłów.
2009-12-11 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
dr hab. Andrzej Dziembowski (Instytut Genetyki i Biotechnologii, Wydział Biologii UW)Strukturalna i funkcjonalna analiza głównej rybonuklaeazy organizmów eukariotycznych: kompleksu egzosomu
Kompleks egzosomu jest podstawową rybonukleazą organizmów eukariotycznych degradującą RNA od końca 3’. Uczestniczy on praktycznie we wszystkich ścieżkach obróbki i degradacji RNA zależnych od egzonukleaz. Przedstawione zostaną nasze próby zrozumienia mechanizmu jego działania.
2009-12-04 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
prof. Ryszard Stolarski (IFD UW)Wielofunkcyjne bialko CBC - dynamika wiązania końca 5' mRNA
Heterodimeryczny kompleks białkowy CBC80/20 spełnia szereg różnych funkcji w organizmach eukaryotycznych, których wspólna podstawą jest specyficzne rozpoznawanie i wiązanie struktury 5’ końca mRNA (kapu). Podczas seminarium przedstawione będzie modelowe ujęcie funkcjonowania białka na poziomie molekularnym, w którym punkt wyjścia stanowi rozwiązana struktura krystalograficzna a dynamika (kinetyka) procesu wiązania CBC-kap jest uzyskiwana z pomiarów fluorescencyjncyh, SPR i obliczeń kwantowych energii oddziaływania w centrum wiążącym.
2009-11-27 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
Łukasz Tranda (IFD UW)Konstrukcja wektora plazmidowego do klonowania genów w bakteriach fermentacji mlekowej
W bakteriach dokonuje się wiele zmian na poziomie DNA. Wektory są do tego celu bardzo dobrym obiektem badawczym oraz aplikacyjnym. Na rynku są dostępne wektory komercyjne, za używanie których trzeba zapłacić. Dochodzą również problemy związane z patentami. To było powodem, dlaczego podjęto problem konstrukcji wektora na bazie naturalnego plazmidu. Źródłem plazmidów były szczepy Lactococcus lactis, wyizolowane z mleka krowiego. Są to naturalne szczepy i dzięki temu nie są opatentowane, więc można z nich bez problemu korzystać. Na seminarium będą przedstawione wyniki eksperymentów stanowiące podstawę pracy magistrskiej.
2009-11-20 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
mgr Joanna Panecka (IFD UW)Strukturalne własności dekamerow PNA i 2'O- metylo RNA o sekwencji komplementarnej do rRNA bakteryjnego miejsca A
Dotychczasowe badania pokazują, że zarówno PNA (peptydowy kwas nukleinowy) jak i 2'O-metylo RNA, potrafią się wiązać komplementarnie do ważnych funkcyjnie fragmentów bakteryjnego rybosomu, a nawet hamować proces translacji w komórkach bakterii. Takie analogi kwasów nukleinowych mogą mieć zatem zastosowanie w projektowaniu specyficznych sekwencyjnie antybiotyków. Dlatego istotne jest poznanie ich własności strukturalnych. Na seminarium będą przedstawione wyniki symulacji dynamiki molekularnej dekamerów PNA i 2'O-metylo RNA o sekwencji komplementarnej do rRNA bakteryjnego miejsca A.
2009-11-06 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
dr Anna Niedzwiecka (IF PAN, IFD UW)Konsorcjum NanoBioGeo - projekt NanoFun i co dalej?
Przedstawiona zostanie koncepcja konsorcjum NanoBioGeo, którego projekt infrastrukturalny NanoFun będzie częściowo miał miejsce na terenie Zakładu Biofizyki IFD WF UW. W kontekscie naukowym zostaną zaprezentowane zagadnienia badawcze o charakterze podstawowym i aplikacyjnym z zakresu nanotechnologii, biotechnologii, biologii i biofizyki molekularnej oraz inżynierii nanomateriałów geopochodnych, realizowane przez zespoły zrzeszone w konsorcjum.
2009-10-30 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
dr Joanna Grzyb (IF PAN)Białka projektowane de novo jako model w badaniach procesu transportu elektronów
Wykład przedstawia ideę projektowania de novo wykorzystaną do tworzenia sztucznych (nie mających naturalnych odpowiedników) białek wiążących kofaktory aktywne w reakcjach redox: hem i centra żelazo-siarkowe, oraz pochodne chlorofilu jako model podstawowej jednostki fotosyntetycznych układów zbierających swiatlo. Zaprezentowane wyniki eksperymentalne charakteryzują otrzymane apoproteiny i holoproteiny pod wzgledem struktury, zdolności i specyfiki wiązania kofaktorów oraz cech związanego ligandu.
2009-10-23 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
prof. dr hab. Marek Cieplak (IF PAN)Mechaniczne właściwości białek i kapsydów wirusów
Omówione zostaną dwa zastosowania modeli gruboziarnistych białek: przegląd właściwości mechanicznych 17134 białek i modelowanie nanoindentacji otoczek wirusów CCMV i CCMP. Właściwości mechaniczne badane są poprzez rozciąganie białka i określanie skali oporu na rozciąganie. Okazało się, że największy opór pojawia się w pewnych białkach z węzłami cysteinowymi.
2009-10-16 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
prof. dr hab. Marek Kowalczyk (IGF UW)Studia na specjalnosci Optyka okularowa na Wydziale Fizyki UW
Przedstawione zostaną projekty regulacji prawnych zawodu optyka okularowego i optometrysty, program studiów oraz posiadane aktualnie zaplecze materialne. Omówione zostaną również skrótowo badania naukowe mogące być podstawą do wystąpienia o otwarcie studiów drugiego stopnia.
2009-10-09 (Piątek)
Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00
dr hab. Wiktor Koźmiński (Wydział Chemii UW)